Rhodopsin

Rhodopsin, Bezeichnung für das Lichtrezeptorprotein der Netzhaut (abgeleitet von griechisch rhodon: Rose). Das Rhodopsin wird auch als Sehpigment bezeichnet, das für den Sehprozess notwendig ist. Rhodopsin besteht aus einem Protein, dem Opsin und einer prosthetischen Gruppe, dem 11-cis-Retinal, als Chromophor (die prosthetische Gruppe prägt die Eigenschaften eines Proteins). Eine Vorstufe von 11-cis-Retinal ist das Vitamin A (Retinol, siehe Vitamin), das nicht vom Menschen synthetisiert werden kann. Deshalb führt ein Mangel an Vitamin A u. a. zu Nachtblindheit und sogar zur Zerstörung der Netzhautmembran. Das 11-cis-Retinal ist kovalent (siehe chemische Bindung) an das Opsin gebunden und bildet eine Schiff’sche Base. Durch die hohe Effektivität des Chromophors, das eine Polyenstruktur aufweist, besitzt das Rhodopsin ein breites Absorptionsspektrum des Lichts mit einem Maximum bei 500 Nanometern.

Das Rhodopsin besitzt ein Molekulargewicht von etwa 28 000 Gramm pro Mol und ist ein Transmembranprotein. Die Proteinstruktur enthält sieben Helices, die sich alle in der Membran zusammenlagern. Dieses 7-Helix-Motiv ist auch für eine Reihe von anderen Membranrezeptoren charakteristisch. In der Mitte der Helices befindet sich das 11-cis-Retinal.

Trifft Licht auf das Rhodopsin, so läuft eine Reaktionskaskade ab. Zuerst isomerisiert innerhalb weniger Pikosekunden das 11-cis-Retinal zu der isomeren Form, bei der alle Doppelbindungen eine trans-Konfiguration aufweisen. Dieses All-trans-Isomer kann nicht mehr so gut vom Opsinteil des Rhodopsin gebunden werden, und über mehrere Zwischenstufen entsteht das freie Opsin und All-trans-Retinal, das im Dunkeln wieder zum Ausgangsisomeren umgewandelt wird. Das durch Licht angeregte Rhodopsin führt aber auch zu einer Aktivierung einer weiteren Kaskade, die das Öffnen und Schließen eines Kanals in der Membran zur Folge hat. Dieser Kanal ist für den Transport von Kationen von der Außenseite der Membran ins Innere verantwortlich. Dieser Vorgang ist wie viele biologische Vorgänge streng reguliert durch eine Reihe von Zwischenstufen und Enzyme. Als Botenstoff für die Reaktionskaskade wird zyklisches Guanosin-monophosphat verwendet.

Neben dem Rhodopsin gibt es noch eine Reihe von weiteren Sehpigmenten, wie beispielsweise das Cyanopsin der Fische. Die Struktur des Bakteriorhodopsins bestimmter Archaebakterien war eine der ersten Strukturen von Proteinen, die mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse (siehe Kristallographie) aufgeklärt werden konnte.