Proteine

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Faserartige Proteine

Faserartige Proteine sind längliche Moleküle, die in Zellen und Geweben als Stütz- oder Verbindungsstrukturen dienen. Sie sind relativ stabil, aber auch elastisch. Diese Eigenschaften beruhen auf einer bestimmten, sich wiederholenden Abfolge von Aminosäuren in der Primärstruktur. Diese Aminosäuren binden aneinander oder sorgen durch hydrophobe Wechselwirkungen für eine gewundene, faserige Helixstruktur, die das Molekül reißfest und zugleich flexibel macht. Die wichtigsten Faserproteine sind Kollagen, Elastin, Keratin, Fibrinogen (ein Blutprotein) und verschiedene Motorproteine.

5.1

Kollagen und Elastin

Kollagen ist mit einem Anteil von 25 bis 30 Prozent das weitaus häufigste Protein bei Wirbeltieren. Es befindet sich vorwiegend im Bindegewebe und davon abgeleiteten Körperstrukturen: Zähne, Knochen, Knorpel, Haut und Sehnen sind von Kollagenfasern durchdrungen, die außerhalb der Zellen im Gewebe liegen. Das Kollagenmolekül ist aus drei sehr langen Aminosäureketten zusammengesetzt. Jede besteht aus etwa 1 000 Aminosäuren, die zu einer Dreifach-Helix gezwirbelt sind. Mehrere Dreifach-Helices liegen in kohlenhydrathaltigen Kollagen-Fibrillen leicht versetzt nebeneinander; das gibt den Kollagenstrukturen große Festigkeit. Denaturiert man lange Kollagenfasern durch Kochen, so entstehen kürzere Ketten; das Produkt ist Gelatine. Elastin bildet ähnlich quervernetzte Fasern wie Kollagen, ist aber aufgrund seiner unregelmäßigen Sekundärstruktur elastischer; es kommt beispielsweise in der Wand von Arterien und Bronchien vor.

5.2

Keratin

Keratin bildet die äußere Schicht der menschlichen Haut, Haare und sämtlicher Körperstrukturen aus Hornsubstanz, z. B. Nägel und Hufe, Schuppen und Federn, Schnäbel und Gehörn. Seine Struktur ist eine reguläre a-Helix, die zu kleineren Fibrillen und größeren Filamenten gebündelt ist. Keratin ist wie Kollagen in Wasser nicht löslich – eine wichtige Eigenschaft, die den Körper vor äußeren Einflüssen schützt. Durch zahlreiche Schwefelbrücken ist das Protein sehr stabil und wird auch nicht durch proteolytische (proteinlösende) Enzyme zersetzt.

5.3

Fibrinogen

Fibrinogen ist ein lang gestrecktes, im Blutplasma lösliches Protein, das für die Blutgerinnung zuständig ist. Es besteht aus sechs nebeneinanderliegenden, quervernetzten Polypeptidketten. Wurde die Wand eines Blutgefäßes verletzt, wird am Ende einer komplexen Reaktionskaskade Fibrinogen in Fibrin überführt. Durch Polymerisation entstehen Fibrinfasern. Deren Quervernetzung bildet ein wasserunlösliches Netz, in dem Blutzellen und andere Bestandteile des Blutes hängen bleiben. So entsteht ein Blutpfropf, der die Wunde verschließt.

5.4

Motorproteine

Motorproteine sind Proteine, deren längliche Filamente sich unter Verbrauch von Adenosintriphosphat (ATP) gegeneinanderbewegen. Die wichtigsten Motorproteine in Zellen sind Actin, dessen Filamente sich aus globulären Monomeren (siehe Polymeren) zusammensetzen, sowie Myosin, Dynein und Kinesin. Actin und Myosin etwa sind für die Muskelkontraktion verantwortlich. Motorproteine sorgen auch im Zusammenwirken mit Mikrotubuli für den Transport von Vesikeln zwischen inneren Membranen und Organellen innerhalb einer Zelle. Actinfilamente sind außerdem neben Mikrotubuli wesentliche Bestandteile des Zytoskeletts von Zellen.