2.

Struktur der Proteine

Proteinmoleküle bestehen aus Peptidketten, die sich wiederum aus 20 verschiedenen Aminosäuren zusammensetzen. Die einzelnen Aminosäuren in einem Peptidmolekül sind über eine so genannte Peptidbindung kettenartig aneinandergereiht. Dabei ist die Carboxylgruppe (COOH) der einen Aminosäure mit der a-Aminogruppe der folgenden Aminosäure verbunden. Mit jeder neuen Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren wird ein Molekül Wasser frei; dieser Prozess ist das Gegenteil einer Hydrolyse.

Ein Proteinmolekül hat mehrere Ebenen. Die Peptidkette aus Aminosäuren wird als Primärstruktur bezeichnet; ihre räumliche Anordnung (Sekundärstruktur) ergibt sich durch die Abfolge der Aminosäuren in der Kette. Bestimmte Aminosäuren sind über Wasserstoffbrückenbindungen mit Aminosäuren verbunden, die in der Kette nicht direkt neben ihnen liegen. Diese Bindungen lassen jedes Kettenmolekül sich auf eine bestimmte Art entfalten: Am häufigsten sind die schraubig gewundene a-Helix und die wellenförmige β-Faltblattstruktur.

Wird die Sekundärstruktur durch Disulfidbindungen oder Wasserstoffbrücken noch weiter gekrümmt, entsteht eine Tertiärstruktur wie bei den Globulinen. Die Tertiärstruktur wird auch durch elektrostatische Wechselwirkungen zwischen Ionen oder durch hydrophile (Wasser anziehende) bzw. hydrophobe (Wasser abstoßende) Bereiche des Moleküls beeinflusst. In wässrigen Lösungen wie dem Zytoplasma richten sich hydrophile Gruppen nach außen und hydrophobe ins Innere des Moleküls aus. Die Faltung der Tertiärstruktur wird oft durch spezielle Proteinkomplexe, die Chaperonine, gefördert. Einige Proteine (z. B. Hämoglobin und manche Enzyme) bestehen aus mehreren aneinandergelagerten Ketten; hier spricht man von der Quartärstruktur des Proteins.

Manche Proteine sind mit einem anderen Molekül zu einer prosthetischen Gruppe verbunden. Dazu zählen beispielsweise die Lipoproteine, die mit einem Lipidmolekül gebunden sind. Lipoproteine sind wichtige Bestandteile des Blutes (z. B. die Albumine) und des Zytoplasmas; im Blut transportieren sie die hydrophoben Lipide (z. B. Steroidhormone oder Fettbestandteile aus der Verdauung). Auch bei der Regulierung des Cholesterinspiegels (siehe Blutfette) spielen sie eine große Rolle. Zu den mit einem Zuckermolekül verbundenen Glykoproteinen gehören viele Enzyme und Hormone sowie alle Antikörper. Außerdem sind sie als Antigene bzw. Rezeptoren wichtige Bestandteile von Membranen.